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¿Características de los aminoácidos que determinan sus propiedades químicas?

¿Características de los aminoácidos que determinan sus propiedades químicas?


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¿Qué aspecto químico de los aminoácidos hace que tengan propiedades diferentes de modo que las propiedades químicas y físicas de los polipéptidos varíen con el contenido y el orden de los aminoácidos?


Suena en serio como tu tarea, así que sería mejor que investigaras. Sin embargo, como punto de partida, los aminoácidos pueden ser polares y apolares. Estas propiedades provocan distintas fuerzas de atracción entre los aminoácidos y el entorno que los rodea. La ubicación cambia la forma en que pueden interactuar. Pregunte si no está seguro de algo :)


Propiedades fisicoquímicas de los aminoácidos

Las propiedades fisicoquímicas de una proteína están determinadas por las propiedades análogas de los aminoácidos que contiene.

El átomo de carbono α de todos los aminoácidos, con la excepción de la glicina, es asimétrico, esto significa que cuatro entidades químicas diferentes (átomos o grupos de átomos) están unidas a él. Como resultado, cada uno de los aminoácidos, excepto la glicina, puede existir en dos arreglos espaciales o geométricos diferentes (es decir, isómeros), que son imágenes especulares similares a las manos derecha e izquierda.

Estos isómeros exhiben la propiedad de rotación óptica. La rotación óptica es la rotación del plano de la luz polarizada, que se compone de ondas de luz que vibran en un solo plano o dirección. Se dice que las soluciones de sustancias que rotan el plano de polarización son ópticamente activas y el grado de rotación se denomina rotación óptica de la solución. La dirección en la que se gira la luz generalmente se diseña como más, o D, para dextrorrotatorio (a la derecha), o como menos, o l, para levorrotatorio (a la izquierda). Algunos aminoácidos son dextrorrotatorios, otros son levógiros. Con la excepción de unas pocas proteínas pequeñas (péptidos) que se encuentran en las bacterias, los aminoácidos que se encuentran en las proteínas son 1-aminoácidos.

En las bacterias, se han encontrado d -alanina y algunos otros d -aminoácidos como componentes de gramicidina y bacitracina. Estos péptidos son tóxicos para otras bacterias y se utilizan en medicina como antibióticos. La d-alanina también se ha encontrado en algunos péptidos de membranas bacterianas.

A diferencia de la mayoría de los ácidos orgánicos y las aminas, los aminoácidos son insolubles en disolventes orgánicos. En soluciones acuosas son iones dipolares (iones híbridos o iones híbridos) que reaccionan con ácidos o bases fuertes de una manera que conduce a la neutralización de los extremos cargados negativa o positivamente, respectivamente. Debido a sus reacciones con ácidos fuertes y bases fuertes, los aminoácidos actúan como tampones, estabilizadores de las concentraciones de iones de hidrógeno (H +) o iones de hidróxido (OH -). De hecho, la glicina se utiliza con frecuencia como tampón en el rango de pH de 1 a 3 (soluciones ácidas) y de 9 a 12 (soluciones básicas). En soluciones ácidas, la glicina tiene carga positiva y por lo tanto migra al cátodo (electrodo negativo de un circuito eléctrico de corriente continua con terminales en la solución). Su carga, sin embargo, es negativa en soluciones alcalinas, en las que migra al ánodo (electrodo positivo). A pH 6,1, la glicina no migra, porque cada molécula tiene una carga positiva y una negativa. El pH al cual un aminoácido no migra en un campo eléctrico se llama punto isoeléctrico. La mayoría de los monoaminoácidos (es decir, aquellos con un solo grupo amino) tienen puntos isoeléctricos similares a los de la glicina. Los puntos isoeléctricos de los ácidos aspártico y glutámico, sin embargo, están cerca de pH 3, y los de histidina, lisina y arginina están a pH 7,6, 9,7 y 10,8, respectivamente.


Introducción

La vida en la Tierra se ha adaptado a una gama impresionantemente amplia de entornos en gran parte mediante la construcción de diversos polímeros de proteínas utilizando un conjunto de solo 20 aminoácidos codificados genéticamente. Múltiples líneas de evidencia sugieren que una amplia gama de aminoácidos, incluidos muchos no utilizados en proteínas codificadas biológicamente, estaban disponibles a partir de la síntesis abiótica antes del origen de la vida 1,2,3,4. Incluso suponiendo que el uso de aminoácidos en la vida estuviera sesgado por fuentes prebióticas plausibles, de las cuales existe una plétora, parece que al menos la mitad de los aminoácidos codificados genéticamente surgieron como "invenciones" de los primeros sistemas vivos: nuevas derivaciones químicas de contrapartes más simples durante los primeros tiempos. evolución metabólica 5. Combinados, estos dos conocimientos sugieren que el conjunto de aminoácidos incorporados en la codificación genética representa solo una pequeña fracción del conjunto más amplio de alternativas que podrían haberse utilizado de manera plausible 6,7. Por lo tanto, el conjunto de aminoácidos codificados genéticamente podría representar una adaptación fundamental, moldeada por la selección natural para brindar la máxima ventaja de aptitud. Este modelo ha demostrado ser coherente con las predicciones del crecimiento evolutivo del alfabeto de aminoácidos 8 y un análisis estadístico simple revela que los aminoácidos codificados genéticamente sí exhiben colectivamente propiedades físicas inusuales en relación con conjuntos aleatorios de aminoácidos 9.

Si bien estudios anteriores han encontrado un fuerte apoyo a la idea de que los 20 aminoácidos codificados genéticamente exhiben propiedades adaptativas no aleatorias como un conjunto 9,10, la fuerza de estos hallazgos está limitada por el alcance de los aminoácidos alternativos considerados. Los análisis anteriores consideraron un total de como máximo 76 aminoácidos: 50 que se habían identificado en el meteorito de Murchison (que representan aminoácidos prebióticamente plausibles, incluidos los aminoácidos codificados Gly, Ala, Val, Pro, Glu, Asp, Leu e Ile) los 12 aminoácidos codificados restantes que no se encuentran en Murchison y 14 intermedios de las vías metabólicas por las cuales los organismos contemporáneos sintetizan aminoácidos (que representan aminoácidos puestos a disposición de los organismos a través de la innovación evolutiva). Un trabajo reciente que aplicó la quimioinformática y la generación de estructuras a la cuestión del espacio de isómeros que rodea a los aminoácidos codificados genéticamente indica muchas más posibilidades de las que se imaginaban anteriormente, numeradas (según los criterios de generación de estructuras) en el rango de varios miles a unos pocos miles de millones 11. Este hallazgo cuestiona la solidez de la evidencia con respecto a las cualidades adaptativas de los aminoácidos codificados en relación con un conjunto de antecedentes de solo 76 alternativas. ¿Son las cualidades especiales percibidas de los aminoácidos codificados simplemente un artefacto del pequeño tamaño del conjunto de comparación?

Aquí probamos si las propiedades adaptativas no aleatorias observadas para el conjunto de aminoácidos codificados genéticamente siguen siendo robustas en comparación con un conjunto de posibilidades químicas mucho más grande y más completo que el que estaba disponible anteriormente. También comenzamos a explorar por primera vez algunos "mejores conjuntos" que, dadas sus cualidades adaptativas, podrían ser candidatos plausibles para bioquímicas alternativas.


Diseño de péptidos

Los péptidos pueden diseñarse de novo o basados ​​en secuencias de péptidos de proteínas nativas, dependiendo de la aplicación deseada. Los péptidos sintéticos pueden modificarse para cambiar sus propiedades o conformación, marcarse para purificación o detección, conjugarse con inmunógenos para la producción de anticuerpos o marcarse isotópicamente para la cuantificación de proteínas. Los péptidos son biomoléculas complejas que tienen propiedades químicas y físicas únicas que son un resultado directo de su composición de aminoácidos. Esta página se centra en los elementos clave del diseño de péptidos que influyen en la síntesis, pureza y estabilidad y cómo se pueden modificar.

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La longitud de los péptidos es variable y depende de la aplicación para la que se utilizan. Por ejemplo, los péptidos de 10 a 20 aminoácidos de longitud son ideales para la preparación de anticuerpos, mientras que los péptidos utilizados para estudios de estructura / función pueden ser más variables. Aunque los avances tecnológicos han permitido que las estrategias actuales de síntesis de péptidos sean considerablemente más eficientes que nunca, la pureza de los péptidos brutos sintetizados está limitada por la longitud del péptido propuesto. A medida que aumenta la longitud del péptido, también lo hace la cantidad de impurezas que deben eliminarse de los péptidos en crecimiento después de cada ciclo de desprotección-acoplamiento. Además, las secuencias de péptidos más largas requieren más reacciones de acoplamiento entre el péptido en crecimiento y el siguiente aminoácido de la secuencia. Con cada ciclo de acoplamiento, un pequeño número de reacciones de acoplamiento en péptidos individuales en la mezcla de reacción fallan, lo que resulta en una concentración creciente de péptidos truncados (deleciones) en la reacción a medida que aumenta la longitud del péptido que se sintetiza. La concentración de péptido de longitud completa sintetizada en una reacción se correlaciona inversamente con la longitud del péptido propuesto, por lo tanto, a medida que aumenta la longitud del péptido, el rendimiento se reduce debido a la creciente dificultad para purificar el producto poco abundante del crudo. mezcla mientras que se pueden sintetizar péptidos de 75 aminoácidos de longitud, el rendimiento en la reacción de síntesis será pobre en comparación con el rendimiento cuando se sintetizan péptidos más cortos.

Representación gráfica de la relación entre la longitud del péptido y el rendimiento del péptido de longitud completa. Debido a la naturaleza cíclica de los métodos de síntesis de péptidos, la concentración de péptido de longitud completa sintetizado en una reacción dada se correlaciona inversamente con la longitud del péptido propuesto.

Los péptidos pueden diseñarse de novo o basados ​​en secuencias de péptidos de proteínas nativas, dependiendo de la aplicación deseada. Los péptidos sintéticos pueden modificarse para cambiar sus propiedades o conformación, marcarse para purificación o detección, conjugarse con inmunógenos para la producción de anticuerpos o marcarse isotópicamente para la cuantificación de proteínas. Los péptidos son biomoléculas complejas que tienen propiedades químicas y físicas únicas que son un resultado directo de su composición de aminoácidos. Esta página se centra en los elementos clave del diseño de péptidos que influyen en la síntesis, pureza y estabilidad y cómo se pueden modificar.

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Los aminoácidos se agrupan según su hidropatía, y la inclusión o exclusión de aminoácidos hidrófobos o hidrófilos en una secuencia de péptidos influye en la capacidad para sintetizar el péptido o solubilizar el producto final en soluciones acuosas.

Clasificaciones de aminoácidos.
Hidrofóbico (no polar)Ala, Ile, Leu, Met, Phe, Trp, Val
Sin carga (polar)Asn, Cys, Gly, Gln, Pro, Ser, Thr, Tyr
Ácido (polar)Asp, Glu
Básico (polar)Su, Lys, Arg

Los péptidos con una alta proporción de aminoácidos hidrófobos afectarán negativamente a la solubilidad en soluciones acuosas. Una regla general en el diseño de péptidos solubles es asegurarse de que se cargue 1 de cada 5 aminoácidos. Si esto no se puede lograr, entonces los aminoácidos en la secuencia del péptido que no son críticos para la función del péptido pueden reemplazarse con residuos cargados. Esto, por supuesto, puede influir en la naturaleza del péptido, por lo tanto, se deben considerar cuidadosamente las sustituciones.

Si bien es difícil determinar la solubilidad exacta de los péptidos sin pruebas empíricas, existen pautas generales que pueden usarse para predecir la solubilidad de los péptidos:

  • Los péptidos de menos de 5 residuos suelen ser solubles en soluciones acuosas, excepto si la secuencia completa consta de aminoácidos hidrófobos.
  • Los péptidos hidrófilos que contienen & gt25% de residuos cargados y & lt25% de aminoácidos hidrófobos son normalmente solubles en soluciones acuosas.
  • Los péptidos hidrófobos que contienen 50% o más de residuos hidrófobos pueden ser insolubles o solo parcialmente solubles en soluciones acuosas. Estos péptidos deben disolverse primero en disolventes orgánicos como dimetilsulfóxido (DMSO), dimetilformamida (DMF) o acetonitrilo antes de una dilución cuidadosa en soluciones acuosas.
  • Los péptidos que contienen una proporción muy alta (& gt75%) de D, E, H, K, N, Q, R, S, T o Y son capaces de construir enlaces de hidrógeno intermoleculares (reticulaciones) y así formar geles en soluciones acuosas. Estos péptidos deberían solubilizarse en disolventes orgánicos o debería modificarse el pH del tampón.

Además de la longitud del péptido, ciertos aminoácidos o combinaciones de aminoácidos pueden afectar negativamente a la síntesis, purificación, solubilidad o estabilidad de los péptidos. Estos aminoácidos pueden sustituirse con aminoácidos conservadores como alanina o glicina, suprimirse o sustituirse por un análogo, dependiendo del aminoácido específico. Dependiendo de la aplicación, el péptido puede basarse en proteínas nativas y, a menudo, las secuencias contienen tanto aminoácidos que son esenciales para su función en un ensayo dado como aquellos que no son esenciales y actúan únicamente en una capacidad estructural. Con este tipo de péptidos, la regla general es realizar modificaciones o sustituciones en residuos no esenciales. Otro método para abordar aminoácidos difíciles o combinaciones desfavorables en secuencias nativas es cambiar ligeramente la secuencia alineada con la secuencia nativa para hacerla más favorable o romper combinaciones desfavorables.

Representación gráfica del desplazamiento de la secuencia de péptidos para evitar aminoácidos desfavorables. Además de sustituir los aminoácidos conservadores por aquellos que pueden interferir con una aplicación determinada o afectar negativamente la síntesis o purificación, las secuencias basadas en proteínas nativas a veces se pueden cambiar ligeramente para excluir los aminoácidos (indicados por la flecha roja) o romper secuencias desfavorables.

Los siguientes puntos son pautas para el diseño de péptidos de novo o nativos que tienen una composición que favorece la síntesis, purificación, almacenamiento y solubilidad.

Cisteína y metionina son susceptibles a una oxidación rápida, que puede influir negativamente en la escisión de los grupos protectores durante la síntesis y la posterior purificación del péptido. Para evitar esto, la cisteína se puede reemplazar con serina y la metionina se puede reemplazar con norleucina (Nle). Varias cisteínas en un péptido son susceptibles de formar enlaces disulfuro a menos que se agregue un agente reductor como ditiotreitol (DTT) al tampón o las cisteínas se reemplacen con residuos de serina. Los residuos de cisteína en los péptidos usados ​​para la producción de anticuerpos pueden afectar la avidez del anticuerpo, porque las cisteínas libres son poco comunes in vivo y, por lo tanto, pueden no ser reconocidas por la estructura del péptido nativo.

Glutamina N-terminal es inestable, porque forma piroglutamato cíclico en condiciones ácidas durante la escisión del grupo protector. Esto se puede prevenir acetilando la glutamina N-terminal o sustituyendo la glutamina con ácido piroglutámico preformado o un aminoácido conservador.

Asparagina N-terminal debe evitarse, porque el grupo protector N-terminal de asparagina puede ser difícil de eliminar durante la escisión. Por lo tanto, elimine o sustituya el aminoácido N-terminal.

Ácido aspártico puede sufrir hidrólisis y causar escisión de péptidos en condiciones ácidas cuando se combina con glicina, prolina o serina. Evite estas combinaciones, si es posible, sustituyéndolas o dividiéndolas cambiando la secuencia.

Serina múltiple o prolina los residuos en una secuencia pueden causar deleciones significativas durante la síntesis, especialmente los residuos de prolina, que pueden sufrir isomerización cis / trans y reducir la pureza del péptido.

Una serie de glutamina, isoleucina, leucina, fenilalanina, treonina, tirosina o valina puede causar láminas β, que provocan una solvatación incompleta durante la síntesis de péptidos, lo que da lugar a deleciones. La sustitución conservadora de asparagina por glutamina o serina por treonina, agregar una prolina o glicina cada tercer aminoácido o cambiar la secuencia puede romper las hojas β.


Contenido

Los aminoácidos aromáticos absorben la luz ultravioleta a una longitud de onda superior a 250 nm y producen fluorescencia. Esta característica se utiliza en análisis cuantitativos, especialmente para determinar las concentraciones de estos aminoácidos en solución. [2] Esto se logró mediante la utilización de un espectrofotómero UV y la ecuación de la ley de Beer-Lambert. [3] La mayoría de las proteínas tendrán un máximo de absorción a 280 nm debido a la presencia de aminoácidos aromáticos en su estructura primaria. Sin embargo, debido a que existen varios aminoácidos aromáticos, este método tiene poca precisión para mitigar este problema, la proteína deseada debe ser pura y se conoce su capacidad de absorción molar. Además, una proteína sin aminoácidos aromáticos no tendrá un máximo de absorción a aproximadamente 280 nm. La presencia de ácidos nucleicos en la proteína puede disminuir aún más la precisión del método debido a la presencia de anillos de purina y pirimidina, que tienen un máximo de absorción a aproximadamente 260 nm. La fenilalanina tiene una absorbancia relativamente débil en comparación con los otros aminoácidos aromáticos estándar, su presencia en una proteína solo se puede detectar si no hay triptófano y tirosina. [4] Su máxima absorción ocurre a 257 nm. [4] En consecuencia, tiene una fluorescencia relativamente débil. El triptófano tiene la absorbancia relativa más alta en comparación con los otros aminoácidos aromáticos estándar, su absorción máxima se produce a 280 nm. [4] La cadena lateral del triptófano no titula. El máximo de absorción de tirosina se produce a 274 nm. [4] En reacciones químicas, la tirosina puede funcionar como nucleófilo. [5] Los aminoácidos aromáticos también juegan un papel crucial en las interacciones glucano-proteína.

Vías de biosíntesis editar

Camino Shikimate Editar

En las plantas, la vía del shikimato conduce primero a la formación de corismato, que es el precursor de la fenilalanina, la tirosina y el triptófano. Estos aminoácidos aromáticos son derivados de muchos metabolitos secundarios, todos esenciales para las funciones biológicas de una planta, como las hormonas salicilato y auxina. Esta vía contiene enzimas que pueden ser reguladas por inhibidores, que pueden detener la producción de corismato y, en última instancia, las funciones biológicas del organismo. Los herbicidas y antibióticos actúan inhibiendo estas enzimas involucradas en la biosíntesis de aminoácidos aromáticos, volviéndolos tóxicos para las plantas. [6] El glifosato, un tipo de herbicida, se usa para controlar la acumulación de exceso de verduras. Además de destruir las verduras, el glifosato puede afectar fácilmente el mantenimiento de la microbiota intestinal en los organismos hospedadores al inhibir específicamente la 5-enolpiruvilshikinato-3-fosfato sintasa que previene la biosíntesis de aminoácidos aromáticos esenciales. La inhibición de esta enzima da como resultado trastornos como enfermedades gastrointestinales y enfermedades metabólicas. [7]

Aminoácidos aromáticos como precursores Editar

Los aminoácidos aromáticos a menudo sirven como precursores de otras moléculas. Por ejemplo, en la producción de epinefrina, la fenilalanina es la molécula de partida. La reacción se indica a continuación:

La tirosina también es un precursor de la síntesis de octopamina y melanina en numerosos organismos. [8] En la producción de tiroxina, la fenilalanina también sirve como precursor inicial:

En la producción de serotonina, el triptófano es la molécula de partida, como se indica a continuación:

Además, la histidina es la precursora de la histamina. El triptófano es la molécula de partida en la síntesis de triptamina, serotonina, auxina, quinureninas y melatonina. [8]

Requisitos nutricionales Editar

Los animales obtienen aminoácidos aromáticos de su dieta, pero todas las plantas y microorganismos deben sintetizar sus aminoácidos aromáticos a través de la vía del shikimato, que es metabólicamente costosa, para producirlos. La fenilalanina, el triptófano y la histidina son aminoácidos esenciales para los animales. Dado que no se sintetizan en el cuerpo humano, deben derivarse de la dieta. La tirosina es semi-esencial, por lo tanto, puede ser sintetizada por el animal, pero solo a partir de fenilalanina. La fenilcetonuria, un trastorno genético que se produce como resultado de la incapacidad de degradar la fenilalanina, se debe a la falta de la enzima fenilalanina hidroxilasa. La falta de triptófano en la dieta puede causar retraso en el desarrollo del esqueleto. [9] La ingesta excesiva de aminoácidos aromáticos mucho más allá de los niveles obtenidos mediante el consumo normal de proteínas podría provocar hipertensión, [10] algo que podría pasar desapercibido durante mucho tiempo en personas sanas. También podría deberse a otros factores, como el uso de diversas hierbas y alimentos como el chocolate, que inhiben las enzimas monoaminooxidasa en diversos grados, y también algunos medicamentos. Las trazas de aminas aromáticas como la tiramina pueden desplazar la noradrenalina de las vesículas de monoaminas periféricas y, en personas que toman IMAO, esto ocurre hasta el punto de poner en peligro la vida. El síndrome del pañal azul es una enfermedad autosómica recesiva causada por una mala absorción de triptófano en el cuerpo.


Explicador: ¿Qué son los ácidos y las bases?

Los químicos a menudo usan una prueba, una en la que cambia el color de una sustancia química especial en algunas tiras reactivas, para determinar si algún líquido (en este caso, jugo de limón y agua con jabón) es un ácido o una base.

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13 de noviembre de 2019 a las 9:32 am

Si un químico le dice que el agua con jabón es básico, no lo está llamando simple. Se refiere al hidróxido de sodio que se usa para hacer jabón; es una sustancia alcalina (AL-kuh-lin). Básico - o alcalino - describe las propiedades de ciertas moléculas en una solución. Estas sustancias son lo opuesto a los ácidos, como los ácidos cítrico, ascórbico y málico que le dan al jugo de limón su amargura.

Un átomo de hidrógeno consta de un protón (partícula cargada positivamente), alrededor del cual orbita un electrón (partícula cargada negativamente). Según la definición de Brønsted-Lowry, las moléculas ácidas tienen la capacidad de ceder, donar, ese protón a otra molécula. pikepicture / iStock / Getty Images Plus

A lo largo de la historia, los químicos han creado diferentes definiciones de ácidos y bases. Hoy en día, mucha gente usa la versión Brønsted-Lowry. Describe un ácido como una molécula que desprende un protón, un tipo de partícula subatómica, a veces llamada ión de hidrógeno, de uno de sus átomos de hidrógeno. Como mínimo, eso nos dice que todos los ácidos de Brønsted-Lowry deben contener hidrógeno como uno de sus componentes básicos.

El hidrógeno, el átomo más simple, está formado por un protón y un electrón. Cuando un ácido cede su protón, se aferra al electrón del átomo de hidrógeno. Ésta es la razón por la que los científicos a veces llaman a los ácidos donantes de protones. Los ácidos tendrán un sabor agrio.

El tipo de vinagre se conoce como ácido acético (Uh-SEE-tik). Su fórmula química se puede escribir como C2H4O2 o CH3COOH. El ácido cítrico (SIT-rik) es lo que agria el jugo de naranja. Su fórmula química es un poco más complicada y está escrita como C6H8O7 o CH2COOH-C (OH) COOH-CH2COOH o C6H5O7(3−).

Las bases de Brønsted-Lowry, por el contrario, son buenas para robar protones y con mucho gusto los tomarán de los ácidos. Un ejemplo de base es el amoníaco. Su fórmula química es NH3. Puede encontrarlo en muchos productos de limpieza de ventanas.

No para confundirte, pero. . .

Los científicos a veces usan otro esquema, el sistema de Lewis, para definir ácidos y bases. En lugar de protones, esta definición de Lewis describe lo que hacen las moléculas con sus electrones. De hecho, un ácido de Lewis no necesita contener ningún átomo de hidrógeno. Los ácidos de Lewis solo necesitan poder aceptar pares de electrones.

Diferentes definiciones son útiles para diferentes situaciones, explica Jennifer Roizen. Ella es química en la Universidad de Duke en Durham, Carolina del Norte. “Usamos ambas definiciones en mi laboratorio”, dice Roizen. “La mayoría de la gente usa ambos. Pero una aplicación determinada ”, dice,“ puede depender de una ”.

Agua (H2O) es químicamente neutro. Eso significa que no es ni un ácido ni una base. Pero si se mezcla un ácido con agua, las moléculas de agua actuarán como bases. Atraparán protones de hidrógeno del ácido. Las moléculas de agua alteradas ahora se llaman hidronio (Hy-DROHN-ee-um).

Mezcle agua con una base y esa agua hará el papel del ácido. Ahora las moléculas de agua ceden sus propios protones a la base y se convierten en lo que se conoce como moléculas de hidróxido (Hy-DROX-ide).

Para identificar los ácidos de las bases y la fuerza relativa de cada uno, los químicos tienden a usar una escala de pH. Siete es neutral. Todo lo que tenga un pH inferior a 7 es ácido. Todo lo que tenga un pH superior a 7 es básico. Una de las primeras pruebas para determinar ácidos a partir de bases fue la Prueba de fuego. Un parche químico se volvió rojo para los ácidos, azul para las bases. Hoy en día, los químicos también pueden usar papel indicador de pH, que cambia todos los colores del arco iris para indicar qué tan fuerte o débil es un ácido o una base.

Palabras de poder

ácido Término químico para materiales ácidos que tienen un pH por debajo de 7.0 (en una escala de 14 puntos). Los ácidos a menudo son capaces de devorar algunos minerales como el carbonato o prevenir su formación en primer lugar. Químicamente, los ácidos son conocidos por tener la capacidad de donar un protón (ion hidrógeno) a otro compuesto o aceptar un par de electrones. El primero se conoce como ácido de Brønsted-Lowry. Los químicos se refieren al segundo tipo como ácido de Lewis.

alcalino Adjetivo que describe una sustancia química que puede aceptar un protón de otra molécula o donar un par de electrones. Las soluciones alcalinas también se denominan básicas, como lo opuesto a las ácidas, y tienen un pH superior a 7.

amoníaco Un gas incoloro con un olor desagradable. El amoníaco es un compuesto formado por los elementos nitrógeno e hidrógeno. Se utiliza para elaborar alimentos y se aplica a los campos agrícolas como fertilizante. Secretado por los riñones, el amoníaco le da a la orina su olor característico. La sustancia química también se encuentra en la atmósfera y en todo el universo.

solicitud Un uso o función particular de algo.

átomo Unidad básica de un elemento químico. Los átomos están formados por un núcleo denso que contiene protones cargados positivamente y neutrones sin carga. El núcleo está orbitado por una nube de electrones cargados negativamente.

base (en química) Una sustancia química que puede aceptar protones de moléculas de hidrógeno o donar un par de electrones. Las soluciones básicas también se denominan alcalinas.

químico Sustancia formada por dos o más átomos que se unen (enlazan) en una proporción y estructura fijas. Por ejemplo, el agua es una sustancia química que se produce cuando dos átomos de hidrógeno se unen a un átomo de oxígeno. Su fórmula química es H2O. Chemical también puede ser un adjetivo para describir las propiedades de los materiales que son el resultado de varias reacciones entre diferentes compuestos.

electrón Una partícula cargada negativamente, que generalmente se encuentra orbitando las regiones externas de un átomo también, es el portador de electricidad dentro de los sólidos.

hidrógeno El elemento más ligero del universo. Como gas, es incoloro, inodoro y muy inflamable. Es una parte integral de muchos combustibles, grasas y sustancias químicas que forman los tejidos vivos. Está hecho de un solo protón (que le sirve de núcleo) orbitado por un solo electrón.

ion de hidrógeno Un núcleo cargado positivamente de un átomo de hidrógeno. Consiste en un solo protón.

hidronio Un ion de hidrógeno (H +) unido a una molécula de agua (H2O). Se convierte en H3O +, y es la forma en que existen los iones de hidrógeno en el agua. También se lo conoce como ión de hidrógeno hidratado.

hidróxido También conocido como ion hidróxido (OH -), es un ion cargado negativamente. Está hecho de un átomo de hidrógeno unido a un átomo de oxígeno.

ion (adj. ionizado) Un átomo o molécula con carga eléctrica debido a la pérdida o ganancia de uno o más electrones. Un gas ionizado, o plasma, es donde todos los electrones se han separado de sus átomos originales.

Prueba de fuego Una prueba química simple que se usa para determinar si alguna solución es un ácido o una base. El papel tornasol azul se vuelve rojo para los ácidos y el papel tornasol rojo se vuelve azul para las bases. Inicialmente se desarrolló en el 1300 utilizando compuestos aislados de líquenes.

molécula Grupo de átomos eléctricamente neutro que representa la menor cantidad posible de un compuesto químico. Las moléculas pueden estar formadas por tipos únicos de átomos o de diferentes tipos. Por ejemplo, el oxígeno del aire está formado por dos átomos de oxígeno (O2) el agua está formada por dos átomos de hidrógeno y un átomo de oxígeno (H2O).

partícula Una pequeña cantidad de algo.

pH Una medida de la acidez o alcalinidad de una solución. Un pH de 7 es perfectamente neutro. Los ácidos tienen un pH inferior a 7 cuanto más lejos de 7, más fuerte es el ácido. Las soluciones alcalinas, también llamadas bases, tienen un pH superior a 7 cuanto más por encima de 7, más fuerte es la base.

protón Partícula subatómica que es uno de los componentes básicos de los átomos que forman la materia. Los protones pertenecen a la familia de partículas conocidas como hadrones.

hidróxido de sodio Producto químico que se utiliza en la producción de papel y jabón. Se utiliza para hacer soluciones más básicas (o alcalinas).

subatómico Cualquier cosa más pequeña que un átomo, que es el fragmento más pequeño de materia que tiene todas las propiedades de cualquier elemento químico que sea (como hidrógeno, hierro o calcio).

gusto Una de las propiedades básicas que usa el cuerpo para sentir su entorno, especialmente los alimentos, es usar receptores (papilas gustativas) en la lengua (y algunos otros órganos).


Referencias

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Amino acid characteristics that determine their chemical properties? - biología

Los términos ácido y base describe chemical characteristics of many substances that we use daily. Acidic things taste sour. Basic or alkaline things taste soapy. Strong acids are corrosive and strong bases are caustic both can cause severe skin damage that feels like a burn. However, mild acids and bases are common and relatively harmless to us. What makes a substance acidic or basic? The following equation is a good place to start:

We begin with two water molecules, and move some hydrogen atoms around. One water molecule gains a hydrogen and therefore takes on a positive charge, while the other water molecule loses a hydrogen atom and therefore becomes negatively charged. H3O + is called a hydronium ion, and it makes things acidic. OH - is called a hydroxyl ion and it makes things basic. However, in water, there is a balance between hydroniums and hydroxyls so they cancel each others' charges. Pure water is neither acidic or basic it is neutral.

So how does something become acidic or basic? That happens when the hydroniums and the hydroxyls are out of balance. If there are more positively charged hydroniums than negatively charged hydroxyls, then the substance is acidic. If there are more negatively charged hydroxyls than positively charged hydroniums, then the substance becomes basic. pH actually stands for the "potential (or power) of hydrogen."

Nota: Sometimes people write H + as a shorthand for H3O + and that can cause confusion, because sometimes when people write H + they really do mean only H + and not H3O + . Watch out for that, and ask for clarification!

When we dissolve acids in water, we create an excess of hydroniums. When we dissolve bases in water, we create an excess of hydroxyls. Here are two examples. Vinegar, a weak acid, has a chemical formula of CH3COOH. When dissolved in water, it becomes CH3COO - and H + . The H + ions combine with water molecules to form H3O + so the solution becomes acidic. Now let's look at lye, a strong base with the chemical formula NaOH (sodium hydroxide). If we add NaOH to water, it dissociates into Na + and OH - . The sodiums don't do anything important, but the hydroxyls make the solution more basic.

One last question: Why are strong acids and strong bases so nasty? It's because they are out of balance. They either have too many positive charges and are looking for negatives to get back into balance, or they have too many negative charges and are looking for positives to get back into balance. This makes them very reactive with anything they contact. When the positives and negatives are in equal number, they neutralize each other.

What is pH?: pH is the scale on which we measure the strength of acids and bases. pH stands for potential of Hydrogen, and is approximately the negative of the base 10 log of the molar concentration of hydrogen ions, so pH = -log10[H + ]

The pH scale is a measure of acidity on a 14 point scale, where 7 is the neutral midpoint. pH is a logarithmic scale (like the Richter scale for earthquakes), so a pH of 4 is 10 times more acidic than a pH of 5 and 100x more acidic than a pH of 6. You can buy electronic pH meters or pH indicator paper from any biological or lab supply company, which can be used to give you an accurate measurement of the acidic or basic quality of substances you want to test. Try this simulation to determine the pH of some common substances.

Optional Mini-Experiment: Make your own pH indicator using red cabbage juice. Blend 2 cups of chopped red cabbage leaves and 1 cup water in a food processor or electric blender until pieces are tiny and uniform. Strain off the solids and keep the liquid. If you don't have a blender, you can also chop the cabbage coarsely and boil it in water for about 5 minutes until the liquid is dark purple. This purple liquid will change color according to the acidity or alkalinity of substances you want to test. Add about 10 drops of cabbage juice to approximately 1 tablespoon of a test substance. What color does the cabbage juice turn in an acid like white vinegar? What color does the cabbage juice turn in a base such as a baking soda and water solution?

Test the pH of various substances and develop a corresponding color-pH scale. Compare your results with the chart here.

You can also make indicator paper by dipping strips of white paper towel, coffee filters, or white construction paper into the cabbage juice until they are purple. When the purple strips are dry, use a toothpick, soda straw or eye dropper to place a drop of a test solution on the strips. How do the results compare to your pH chart?


Carbohidratos

The next of the four molecules of life are carbohydrates. Carbohydrates are an important source of energy. They also provide structural support for cells and help with communication between cells.

A carbohydrate molecule is made of atoms of carbon, hydrogen and oxygen. They are found in the form of either a sugar or many sugars linked together.

A single sugar molecule is known as a monosaccharide. Two sugar molecules bonded together is a disaccharide and many sugar molecules make a polysaccharide. The three different types of carbohydrates are all important for different reasons.

Carbohydrates are the most important sources of energy for many organisms. Plants use the sun’s energy to convert CO ₂ into carbohydrates. The energy of these carbohydrates later allows plants to grow and reproduce.

Many organisms have what is known as a cell wall that surrounds their cell. The cell walls of plants and fungi are made from carbohydrates. Cell walls provide important protection for the cells of plants and fungi.


Polar vs Nonpolar Amino Acids

Amino acids are the building blocks of proteins. There are several different ways of grouping amino acids based on the structure and properties. Polar amino acids and nonpolar amino acids are categorized based on the polarity of the amino acid. The difference between polar and nonpolar amino acids is that polar amino acids have polarity whereas polarity is absent in nonpolar amino acids.

Referencia:

1.“Polar Amino Acids.” Polar Amino Acids, Non Polar Amino Acids | [email protected] Available here
2.“Amino Acid.” Wikipedia, Wikimedia Foundation, 16 Mar. 2018. Available here
3.Gorga, Frank R. “Non-Polar Amino Acids.” Non-Polar R Groups, 1999. Available here


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