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¿Puede una sola hebra de ARNm formar diferentes cadenas polipeptídicas?

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Mi libro tiene una declaración:

Una sola hebra de ARNm es capaz de formar varias cadenas polipeptídicas diferentes.

En mi opinión, esta afirmación es incorrecta porque una sola hebra de ARNm tendrá la misma secuencia de codones. Entonces, cada vez que se traduce, produce la misma cadena polipeptídica. Pero, según mi libro, esta afirmación es correcta.

¿Me equivoco o mi libro está mal?


Creo que su libro se refiere al ARNm policistrónico. Este es el ARNm en el que varios genes se codifican juntos en un ARNm y a menudo (pero no necesariamente) se traducen uno tras otro. Esto se encuentra principalmente en procariotas, donde las proteínas codificadas en el mismo ARNm a menudo forman juntas una vía metabólica.


Puede llegar al ARNm desde dos direcciones. Recuerde que los genes humanos son en gran parte monocistrónicos, en otras palabras, a menudo codifican una sola proteína. Sin embargo, si miramos a los procariotas, los genes policistrónicos como los de los operones son muy posibles. A partir de un solo ARNm de lac se pueden obtener múltiples proteínas.

Sin embargo, para los humanos con genes monocistrónicos, puede codificar múltiples isoformas. Un buen ejemplo es la proteína quinasa C: tiene PKC-α, PKC-δ, etc. Entonces ¿como puede ser esto? En parte, puede observar el empalme. Lo que se transcribe inicialmente de su gen humano es un pre-ARNm, en el sentido de que todo el gen contiene intrones y exones. El espliceosoma sabe dónde cortar los intrones y técnicamente se obtiene un ARNm maduro que está hecho solo de exones y códigos de proteínas.

Sin embargo, en casos especiales, las proteínas de unión al ARN y, a veces en conjunto con, a veces en detrimento de la maquinaria del espliceosoma alternativamente empalme alguna otra combinación de intrones y exones (¡a veces, los intrones se mantienen!). Y así, del gen PKC, todavía se obtiene PKC, pero con una isoforma diferente. Las diferentes proteínas que expresan diferentes tipos de células o tejidos que pueden interactuar con la maquinaria de empalme son capaces de tomar la misma información genética, el mismo pre-ARNm y producir diferente polipéptidos fuera de ella.


Aparte del caso policistrónico, existe otra posibilidad de que un ARNm produzca múltiples proteínas. Por un ARNm, quiero decir que el ARN no se altera de ninguna manera debido a la edición del ARN u otros mecanismos.

La traducción se puede iniciar en sitios alternativos que conducen a la producción de diferentes productos proteicos (Touriol et al., 2003). VEGF es uno de los genes que presenta este fenómeno. Sin embargo, los factores precisos que regulan la elección del sitio de inicio de la traducción no se conocen muy bien. El mecanismo básico, sin embargo, parece ser el enmascaramiento de los sitios de inicio alternativos por diferentes factores tales como estructuras secundarias y / o trans factores regulatorios.

De manera similar, se puede omitir un codón de parada. Esto se ve con frecuencia en el caso deUAG(Ámbar) codón de parada. Este fenómeno se llama supresión de ámbar (ver esta publicación). Nuevamente, los factores que regulan este fenómeno no son bien conocidos.

Habiendo dicho todo esto, estoy 100% seguro de que su libro de texto se refiere únicamente a los ARNm policistrónicos.


6.4: Síntesis de proteínas

  • Contribuido por Suzanne Wakim & amp Mandeep Grewal
  • Profesores (Biología Molecular Celular y Ciencias Vegetales) en Butte College

El dogma central de la biología

Tu ADN, o ácido desoxirribonucleico, contiene los genes que determinan quién eres. ¿Cómo puede esta molécula orgánica controlar tus características? El ADN contiene instrucciones para todas las proteínas que produce su cuerpo. Proteínas, a su vez, determina la estructura y función de todas tus células. ¿Qué determina un proteína& estructura rsquos? Comienza con la secuencia de aminoácidos que componen la proteína. Las instrucciones para producir proteínas con la secuencia correcta de aminoácidos están codificadas en el ADN.

Figura ( PageIndex <1> ): Transcripción y traducción (síntesis de proteínas) en una célula.

El ADN se encuentra en los cromosomas. En las células eucariotas, los cromosomas siempre permanecen en el núcleo, pero las proteínas se producen en los ribosomas del citoplasma o en el retículo endoplásmico rugoso (RER). ¿Cómo llegan las instrucciones del ADN al sitio de síntesis de proteínas fuera del núcleo? Otro tipo de ácido nucleico es el responsable. Este ácido nucleico es ARN o ácido ribonucleico. El ARN es una pequeña molécula que puede pasar a través de los poros de la membrana nuclear. Transporta la información del ADN en el núcleo a un ribosoma en el citoplasma y luego ayuda a ensamblar la proteína. En breve:

ADN y ARN rarr y proteína rarr

El descubrimiento de esta secuencia de eventos fue un hito importante en biología molecular. Se llama el dogma central de la biología. Los dos procesos involucrados en el dogma central son transcripción y traducción.

Figura ( PageIndex <2> ): una descripción general de la transcripción y la traducción. El panel superior muestra un gen. Un gen está compuesto por el marco de lectura abierto (también conocido como secuencia codificante) que está flanqueado por secuencias reguladoras. Al comienzo del gen, la secuencia reguladora contiene un promotor donde la ARN polimerasa se une y comienza la transcripción. Al final del marco de lectura abierto, la secuencia reguladora contiene un terminador (no mostrado). El panel del medio muestra un ARNm previo que se modifica mediante la escisión de los intrones y el mantenimiento de los exones. Esto se denomina modificación posterior a la transcripción. Un ARNm maduro contiene una tapa 5 'y una cola poli-A. El panel inferior muestra una síntesis de proteína a través de la traducción.


Tipos de ARN (ácido ribonucleico): 4 tipos

Es el ARN más abundante (70-80% del total) que tiene 3-4 tipos. Algunos de sus tipos (23S, 28S) son los más largos de todos los ARN. Como su nombre indica, el ARNr es un componente de los ribosomas.

Aquí se encuentra enrollado entre y sobre las moléculas de proteína. Dependiendo de su coeficiente de sedimentación, los ARN de eucariotas son de cuatro tipos: 28S, 18S, 5.8S y 5S.

Los ribosomas procarióticos tienen tres tipos de ARN: 23S, 16S y 5S. 28S, 5.8S y 5S (23S y 5S en procariotas) se encuentran en una subunidad más grande del ribosoma, mientras que 18S (16 S en procariotas) se encuentra en una subunidad más pequeña del ribosoma. El ARNr se transcribe en forma de una cadena más larga de 45S en eucariotas y 30S en procariotas.

En la transcripción eucariota, la disposición en la dirección 5 & # 8242 → 3 & # 8242 es 18S - 5.8S - 28S. Se producen varias metilaciones antes de la eliminación del ARN espaciador. La eliminación del ARN espaciador rompe la transcripción en 2-3 partes. 5S a menudo se transcribe por separado.

(i) los ARNr se unen a moléculas de proteínas y dan lugar a ribosomas,

(ii) El extremo У del ARNr 18S (16S en procariotas) tiene nucleótidos complementarios a los de la región cap del ARNm.

(iii) El rRNA 5S y el complejo proteico circundante proporcionan un sitio de unión para el tRNA.

Los ARNr se asocian con proteínas específicas para formar subunidades de ribosomas. La subunidad 50S del ribosoma procariótico contiene rRNA 23S, rRNA 5S y unas 32 moléculas de proteína. La subunidad 30S del ribosoma procariótico tiene ARNr 16S y aproximadamente 21 moléculas de proteína.

La subunidad 60S del ribosoma eucariota contiene ARNr 28S, ARNr 5S, ARNr 5.8S y aproximadamente 50 moléculas de proteína. La subunidad 40S del ribosoma eucariota consta de ARNr 18S y unas 33 moléculas de proteína.

Escribe # 2. Transferir ARN (ARNt):

También se le llama soluble o sRNA. Hay más de 100 tipos de ARNt. El ARN de transferencia constituye aproximadamente el 15% del ARN total. El tRNA es el RNA más pequeño con 70-85 nucleótidos y un coeficiente de sedimentación de 4S. Las bases de nitrógeno de varios de sus nucleótidos se modifican, por ejemplo, pseudouridina (ψ), dihidrouridina (DHU), inosina (I).

Esto provoca el enrollamiento del ARNt de otra manera monocatenario en forma de L (tridimensional y sisional, Klug, 1974) o en forma de trébol (bidimensional, Holley, 1965). Aproximadamente la mitad de los nucleótidos tienen pares de bases para producir tallos emparejados. Cinco regiones son no apareadas o monocatenarias: sitio de unión a AA, bucle T ψ С, bucle DHU, brazo extra y bucle anticodón.

(i) Anticodón:

Está compuesto por tres bases nitrogenadas para reconocer y unirse al codón del ARNm.

(ii) Sitio de unión AA:

Se encuentra en el extremo 3 & # 8242 opuesto al anticodón y tiene un grupo CCA-OH. Este grupo CCA se agrega después de la transcripción (el extremo 5 & # 8242 lleva G). El sitio de unión de aminoácidos o AA y el anticodón son los dos sitios de reconocimiento del ARNt.

(iii) Bucle T ψ C:

Contiene pseudouridina. El lazo es el sitio para adherirse a los ribosomas,

(iv) Bucle DHU:

El asa contiene dihidrouridina. Es un sitio de unión para la enzima aminoacil sintetasa,

(v) Brazo adicional:

Es un brazo o bucle de sitio variable que se encuentra entre el bucle T ψ C y el anticodón. Se desconoce el papel exacto del brazo extra.

(i) El ARNt es una molécula adaptadora que está destinada a transferir aminoácidos a los ribosomas para la síntesis de polipéptidos. Existen diferentes ARNt para diferentes aminoácidos. Algunos aminoácidos pueden ser captados por 2-6 ARNt. Los ARNt transportan aminoácidos específicos en puntos particulares durante la síntesis de polipéptidos según cidones de ARNm.

Los codones son reconocidos por los anticodones de los ARNt. Los aminoácidos específicos son reconocidos por enzimas activadores o aminoacil sintetasa particulares,

(ii) Mantienen cadenas de peptidilo sobre los ARNm.

Escribe # 3. ARN mensajero (ARNm):

Es un ARN largo que constituye el 2-5% del contenido total de ARN. Trae instrucciones del ADN para la formación de un tipo particular de polipéptido y tímido. Las instrucciones están presentes en la secuencia de bases de sus nucleótidos. Ii se llama código genético. Tres bases de nitrógeno adyacentes especifican un aminoácido particular.

La formación de polipéptidos y tímidos ocurre sobre el ribosoma. El ARNm se une al ribosoma. Se induce a los ARNt para llevar los aminoácidos a una secuencia particular de acuerdo con la secuencia de codones presentes sobre el ARNm. El ARNm tiene una región metilada en el extremo 5 & # 8242.

Funciona como un tapón para la unión con ribosoma. Cap es seguido por un codón de iniciación (AUG) ya sea inmediatamente o después de una pequeña región no codificante. Luego está la región de codificación seguida por el codón de terminación (UAA, UAG o UGA). Entonces hay una pequeña región no codificante y un área poli A en el extremo 3 '(figura 9.24). Un ARNm puede especificar solo un polipéptido o varios de ellos.

El primero se llama monocistrónico mientras que el segundo se conoce como policistrónico. El ARNm policistrónico es más común en procariotas. El ARNm eucariota suele ser monocistrónico.

El tiempo de vida del ARNm también es variable. En algunas formas más bajas, es de unos minutos a unas pocas horas. Por otro lado, los ARNm de formas superiores parecen tener una larga vida. Son varios días en el caso de glóbulos rojos jóvenes que continúan formando hemoglobina incluso cuando el núcleo se ha degenerado.

(i) el ARNm transporta información codificada para su traducción en formación y timidez de polipéptidos.

(ii) A través de la transcripción inversa, puede formar genes compactos que se utilizan en ingeniería genética. El fenómeno también ocurre en la naturaleza y ha agregado ciertos genes en los genomas,


Modelar el proceso de síntesis de polipéptidos

Todo el proceso de transcripción ocurre en 3 etapas. Son:

  • Iniciación:
    • De manera similar a la replicación, la doble hélice de ADN se desenrolla formando una burbuja de transcripción.
    • Los enlaces de hidrógeno entre los pares de bases de nucleótidos de las dos hebras antiparalelas se rompen creando dos hebras separadas, una hebra plantilla (3 '→ 5') y una hebra sin plantilla (5 '→ 3').
    • Hay una secuencia particular en el ADN desenrollado que indica el sitio de inicio de la transcripción conocido como promotor.
    • La enzima ARN polimerasa se une al promotor y comienza a agregar bases complementarias a la hebra molde, siendo el proceso similar a la replicación. La única diferencia aquí es que en el caso del ARNm, la base nitrogenada Timina es reemplazada por Uracilo.
    • La enzima ARN polimerasa se mueve a lo largo de la hebra plantilla 3 '→ 5' y agrega nuevos pares de bases de nucleótidos complementarios a los de la hebra plantilla.
    • Con la adición de nuevos pares de bases de nucleótidos, la cadena de ARN sigue alargándose.
    • La ARN polimerasa encuentra una secuencia de ADN definida conocida como terminador que actúa como la señal de parada para la terminación. Una vez que encuentra esta secuencia, la transcripción se detiene.
    • El ARNm recién sintetizado se conoce como ARNm naciente o pre-ARNm (la dirección es 5 '→ 3') y sufrirá algunos cambios antes de entrar en la fase de traducción, que son anuncios conocidos. modificaciones postraduccionales. Algunos de los cuales son:
      • Algunas secciones del ARNm recién creado contienen secuencias que no codifican proteínas. En un proceso llamado empalme, estas secuencias no codificantes (también denominadas como intrones) se eliminan y las regiones codificantes (conocidas como exones) se unen.
      • Cuando el ARNm se expone al entorno citoplasmático durante su viaje al ribosoma, existen posibilidades de que sea destruido por ciertas enzimas citoplasmáticas llamadas ribonucleasas. Para evitar esto, en el extremo 5 'se agrega una tapa de 7-metilguanosina y en el extremo 3', se agrega una extensión de alrededor de 250 residuos de adenina conocidos como cola de poli (A).

      Traducción:

      • Proceso por el cual el ARNm se transcribe a proteína.
      • Involucra dos tipos de ARN tRNA y mRNA.
      • Tiene lugar en el ribosoma.
      • Antes de que comience la traducción, los pares de bases de nucleótidos se agrupan en grupos de 3 conocidos como codones. Cada codón contiene 3 pares de bases de nucleótidos formados por la combinación de A, U, G y C.
      • De los 64 codones posibles, 61 codones codifican diferentes aminoácidos que son la columna vertebral del polipéptido / proteína sintetizados después de la traducción. Los otros 3 codones actúan como terminadores del proceso de traducción y se denominan codones de terminación.
      • Los aminoácidos son aportados por las moléculas de ARNt.

      Todo el proceso de traducción también se divide en 3 pasos:

      • Iniciación:
        • Tan pronto como se identifica el codón de inicio AUG, dos subunidades del ribosoma, la subunidad grande y la subunidad pequeña se asocian juntas.
        • La molécula de ARNt transporta el aminoácido del codón de inicio AUG, metionina. La molécula de ARNt contiene una región anti-codón complementaria a los codones en el ARNm que les permite unirse.
        • El ribosoma se mueve a lo largo del ARNm y sigue agregando aminoácidos según el codón del ARNm. El aminoácido del segundo codón forma un enlace peptídico con el aminoácido del primer codón y de la misma manera que se mueve el ribosoma, cada nuevo aminoácido forma un enlace con el anterior formando una cadena polipeptídica.
        • A medida que la cadena de péptidos se alarga, el ribosoma se divide en tres sitios. El sitio A es donde las nuevas moléculas de ARNt ingresan al ribosoma, el sitio P es donde se forman los enlaces peptídicos y el sitio E es el sitio de salida del cual las moléculas de ARNt vacías cuyos aminoácidos ya se han unido con los aminoácidos existentes salen del ribosoma.
        • La cadena polipeptídica sigue alargándose hasta que se detecta cualquiera de los tres codones de parada UAA, UAG o UGA. Una vez que el ribosoma encuentra el codón de parada, desencadena una serie de eventos que liberan una cadena polipeptídica.
        • Las subunidades ribosómicas se disocian tan pronto como se libera la cadena polipeptídica.
        • La cadena polipeptídica sufre diferentes modificaciones estructurales para formar una proteína funcional.

        Importancia del ARNm y el ARNt:

        • El ARNm se considera la primera expresión de genes.
        • Contiene información para la síntesis precisa de proteínas y cada tipo de proteína que se fabricará a partir de una hebra de ARNm se decide por la disposición de codones en la hebra.
        • Las moléculas de ARNt son portadores de aminoácidos que son la columna vertebral de las moléculas de proteínas.

        Importancia de la síntesis de polipéptidos:

        • Por crear proteínas que realizan diferentes funciones en nuestro organismo. Por ejemplo, las proteínas actina y miosina forman nuestros músculos.
        • Para crear enzimas que controlan diferentes vías bioquímicas que ocurren dentro de las células. Por ejemplo, la respiración celular toma múltiples pasos que son controlados por diferentes enzimas.
        • Las proteínas controlan diferentes características de cada organismo vivo. Por lo tanto, lo que somos en general se debe a diferentes tipos de expresiones de proteínas. Sin la síntesis de polipéptidos, la vida habría sido pequeña y nuestra existencia no habría sido muy diferente de lo que es ahora.
        • La síntesis de polipéptidos forma productos que también son necesarios para llevar a cabo la replicación, la transcripción y la traducción.

        Efectos del medio ambiente en la expresión fenotípica:

        • La expresión del fenotipo suele estar controlada por factores ambientales.
        • Por ejemplo, factores naturales como la luz, la temperatura, la disponibilidad de nutrientes, el agua, etc. pueden afectar la expresión fenotípica de las plantas.
        • Un ejemplo de cómo el medio ambiente afecta el fenotipo son las hortensias. Las hortensias son plantas que tienen diferentes colores de flores (rosa y azul) dependiendo del PH del suelo en el que se encuentran (ambiente). Los suelos con pH menor a 5 (ácido) son azules y los suelos con pH mayor a 7 (alcalinos) son rosados.

        Efectos de los genes en la expresión fenotípica:

        La interacción entre genes puede afectar las expresiones fenotípicas. Algunos ejemplos son los siguientes:


        Causas de mutaciones

        Las mutaciones pueden ser espontáneas o inducidas. También pueden ocurrir durante el proceso de replicación del ADN. Estas son algunas de las causas importantes de las mutaciones.

        Mutaciones espontáneas

        Algunas mutaciones pueden surgir espontáneamente en cualquier tipo de célula. La mayoría de estas mutaciones se observan en células de alta proliferación, como las células de los intestinos, las células de la piel, etc. Se producen con una frecuencia de 10 -4 a 10 -7 por célula en una generación. Los siguientes cambios diferentes pueden ocurrir como resultado de mutaciones espontáneas a nivel molecular.

        • Tautomerización, en la que la posición de un átomo de hidrógeno cambia alterando el emparejamiento de bases debido a un patrón diferente de enlace de hidrógeno.
        • Depurinación, se pierde una base de purina dando como resultado un sitio vacío.
        • La desaminación, hidrólisis del grupo amino cambia la base de citosina a uracilo y de adenina a hipoxantina.

        Tales mutaciones pueden surgir en células sanas normales con una probabilidad incluso nula de verse afectadas.

        Mutaciones durante la replicación del ADN

        A pesar de la corrección de pruebas más eficaz, pueden surgir algunas mutaciones durante el proceso de replicación del ADN. Estos incluyen la adición de un nucleótido, emparejamiento erróneo y eliminación de nucleótidos. Estas mutaciones normalmente son eliminadas por el sistema de reparación del ADN. Solo pasan a la siguiente generación si falla el mecanismo de reparación del ADN.

        Mutaciones inducidas

        La mayoría de las mutaciones son causadas por factores ambientales externos. Los factores que dañan el ADN y provocan mutaciones se denominan carcinógenos.

        Los carcinógenos tienen dos tipos principales de carcinógenos químicos y radiaciones.

        Carcinógenos químicos

        Incluyen cinco clases principales de compuestos químicos.

        • Hidrocarburos aromáticos policíclicos como el benzopireno presentes en los cigarrillos
        • Aminas aromáticas como 4-acetilaminofluoreno
        • Nitrosaminas como dietilnitrosamina y dimetilnitrosamina
        • Fármacos como ciclofosfamida y dietilestilbestrol
        • Compuestos naturales como la aflatoxina producidos por algunos hongos

        Estos compuestos químicos pueden provocar mutaciones a través de diferentes mecanismos.

        Radiaciones

        La exposición de las células a diferentes tipos de radiaciones también provoca mutaciones genéticas. Las radiaciones más dañinas son la luz ultravioleta y las radiaciones ionizadas como los rayos X.

        Pueden causar los siguientes tipos de daño al ADN.

        • Formación de dímeros de pirimidina dentro de la cadena de ADN.
        • Eliminación de bases del gen que da lugar a sitios apurínicos o apirimidínicos
        • Roturas de una o dos hebras dentro del ADN
        • Reticulación de hebras de ADN

        Traducción de proteínas en la enfermedad de Parkinson

        J.W. Kim,. V.L. Dawson, en Parkinson & # x27s Disease, 2017

        1.1 Traducción en células eucariotas

        En eucariotas, los ARNm maduros se exportan desde el núcleo al citosol después del corte y empalme. El factor de iniciación eucariota 4F (eIF4F) que se une al casquete, un complejo que consta de eIF4E, eIF4G, eIF4A, se une a los ARNm y los activa. Con la ayuda de factores de iniciación como eIF1, eIF1A y eIF3, la subunidad ribosómica pequeña (40S en eucariotas) y el complejo ternario, que comprende el iniciador metionil-tRNA (Met-tRN A i Met), eIF2 y GTP, forman la preiniciación 43S complejo (PIC). El complejo cap eIF4F recluta el PIC al ARNm y forma el complejo de iniciación 48S. Una vez que se forma el complejo 48S, escanea el ARNm hasta que encuentra un codón de inicio. Tras el reconocimiento del codón de inicio, el GTP en el complejo ternario se hidroliza con la ayuda de eIF5, una proteína activadora de GTPasa (GAP) específica de eIF2. eIF5 y eIF5B facilitan la disociación de los factores de iniciación y la unión de la gran subunidad ribosómica (60S en eucariotas). La subunidad grande se une para formar un ribosoma 80S, que tiene actividad peptidiltransferasa y, por lo tanto, sintetiza polipéptidos formando enlaces peptídicos entre aminoácidos. Con la ayuda del factor de elongación eucariota 2 (eEF2), se recluta un aminoacil-ARNt en el sitio aceptor (sitio A) del ribosoma. Se forma un nuevo enlace peptídico entre los aminoácidos en los sitios peptidil (P) y A. El eEF2 también promueve la translocación ribosómica y todo el ciclo se repite hasta que el ribosoma encuentra un codón de terminación. En el codón de terminación, en lugar de un ARNt cargado, los factores de liberación se acercan al sitio P y median la terminación de la síntesis de proteínas (fig. 9.1). 4

        Figura 9.1. Inicio de la traducción en células eucariotas.

        La vía canónica del inicio de la traducción eucariota se divide en siete etapas diferentes. (1) activación del ARNm: el ARNm se activa mediante la formación del complejo eIF4F, proteína de unión poli-A (PABP) unión a la cola poli-A y posterior circularización del ARNm. m 7 G: El complejo de unión a la tapa de eIF4F “cap” de 7-metilguanosina consta de eIF4E, eIF4G y eIF4A. eIF4E se une directamente a la "tapa" de m7G, eIF4G funciona como una proteína de andamio y eIF4A es una ARN helicasa, cuya función es asistida por eIF4B. IRES: sitio de entrada de ribosoma interno hay varios tipos de IRES con diferentes requisitos de factor de iniciación. La ilustración muestra un cierto tipo de IRES (por ejemplo, virus de encefalomiocarditis) con requisitos de eIF4G / A / B. (2) Unión al ARNm: un complejo ternario consta de eIF2, ARNt del iniciador Met-tRN A i Met y GTP. Un PIC 43S comprende una subunidad pequeña 40S, un complejo ternario, eIF1, eIF1A, eIF3 y eIF5. Un 43S PIC se recluta para el ARNm activado por interacción entre factores de iniciación, principalmente por interacción eIF4G-eIF3. (3) Escaneo de 5 'a 3': Un PIC 43S se une al ARNm activado para formar un complejo de iniciación 48S y comienza el escaneo. Cabe destacar que existe un tipo de IRES (virus de la parálisis del grillo) que no requiere un proceso de escaneo para iniciarse. (4) Reconocimiento del codón de inicio (5) Disociación del factor de iniciación (6) Unión 60S: después del reconocimiento del codón de inicio, se sabe que eIF5 y eIF5B median la hidrólisis de GTP unido a eIF2, la disociación del factor de iniciación y la unión de la subunidad 60S. (7) Formación del complejo 80S: después de la formación de un complejo 80S, el paso de elongación tiene éxito.

        eIF2 es uno de los principales objetivos regulatorios en el inicio de la traducción. eIF2 es un componente del complejo ternario y se une a GTP y Met-tRN A i Met. Más específicamente, entrega el Met-tRN A i Met a la subunidad ribosomal pequeña 40S. Con la ayuda de otros factores de iniciación, el complejo ternario forma el complejo de iniciación 48S y permite que la subunidad 40S escanee, encuentre el codón de inicio e inicie la síntesis de proteínas. Una vez que el complejo 48S encuentra el codón de inicio, GTP se hidroliza a GDP, que es un paso esencial para la disociación del factor de iniciación y la unión de subunidades grandes 60S. eIF2 es una proteína heterotrimérica que consta de subunidades alfa, beta y gamma. La serina 51 en eIF2α puede ser fosforilada por diversas quinasas en respuesta a señales de estrés, y el eIF2α fosforilado es resistente a la actividad del factor de intercambio de nucleótidos de guanina (GEF) de eIF2B, por lo que permanece en un estado inactivo de eIF2-GDP-tRNAi. 1,2 Por lo tanto, disminuye la disponibilidad del complejo ternario activo y, por lo tanto, reduce la síntesis global de proteínas, por ejemplo, en condiciones de estrés. 5 También se sabe que la fosforilación de eIF2α aumenta la expresión de un grupo de genes con funciones sensibles al estrés, como la activación del factor de transcripción 4 (ATF4), a través de la regulación de la traducción mediada por el marco de lectura abierto aguas arriba (uORF). 5,6 La regulación mediada por uORF está involucrada en la selección del codón de inicio tras la disposición de los diferentes codones de inicio, se pueden elegir diferentes ORF, lo que da como resultado la producción de diferentes proteínas. Brevemente, cuando la disponibilidad del complejo ternario es baja, el reconocimiento del codón de inicio por parte del complejo 48S se ve obstaculizado y el equilibrio de la selección del codón de inicio está sesgado hacia los codones de inicio aguas abajo. Varios genes sensibles al estrés tienen múltiples uORF que codifican productos génicos no funcionales. En condiciones normales, los uORF evitan que se traduzca el ORF principal. Sin embargo, cuando se agota el complejo ternario, se prefieren los codones de inicio aguas abajo, lo que conduce a la síntesis de la proteína funcional deseada. 1,2,5 Es de destacar que se ha demostrado que la regulación de la traducción mediada por eIF2α juega un papel importante en procesos relevantes para las neuronas, como la plasticidad sináptica o la neurodegeneración. 7-9


        Módulo 5 / Pregunta de consulta 3

        Hasta ahora, en las semanas anteriores, hemos abordado cómo la variación genética apoya la continuidad de una especie. También hemos explorado cómo se puede crear la variación genética a través de diferentes procesos que ocurren durante la meiosis, como el cruce, el surtido independiente y la segregación aleatoria. Además, durante la fertilización de gametos.

        Anteriormente en las notas de la semana 1, mencionamos brevemente que el gen de un organismo contribuye a las características de un organismo: estructura, fisiológica y de comportamiento. En esta semana, aprenderemos cómo el gen de un organismo codifica una cadena polipeptídica específica que se utiliza para producir proteínas. Las proteínas son las que determinan el fenotipo de un organismo, así como los rasgos fisiológicos y de comportamiento. Por ejemplo, una proteína que codifica el color de ojos de un organismo (fenotipo - rasgo físico / estructural)

        Es importante señalar que el proceso de síntesis de proteínas en los organismos vivos produce proteínas que están determinadas por los genes de los organismos. La definición de gen es un segmento de ADN. Entonces, antes de sumergirnos en el proceso de síntesis de proteínas, debemos comprender cómo existe el ADN en los organismos vivos procariotas y eucariotas.

        Objetivo de aprendizaje n. ° 1: construir representaciones apropiadas para modelar las formas en las que existe el ADN en procariotas y eucariotas.

        Hay dos tipos de ADN, a saber, ADN cromosómico y ADN extracromosómico.

        La diferencia entre estos dos es que el El primero se encuentra dentro del núcleo de una célula. mientras que el este último se encuentra fuera del núcleo de una célula. Recuerda que hay muchas células en el cuerpo.

        Plásmidos están circular Moléculas de ADN que se encuentran fuera del núcleo en células procariotas. Por tanto, son un tipo de ADN extracromosómico.

        ADN mitocondrial y ADN de cloroplasto también se clasifican como ADN extracromosómico ya que no se encuentran dentro del núcleo de una célula. Estas dos tipos de circular El ADN se encuentra en eucariotas.

        Los cromosomas se clasifican como ADN cromosómico lineal. como contienen lineal ADN y están ubicados dentro del núcleo de una célula. Los cromosomas se encuentran en las células eucariotas.

        La siguiente tabla destaca más diferencias entre el ADN que se encuentra en las células de procariotas y eucariotas.

        Ahora que hemos hablado de las diferentes formas en las que el ADN puede existir en eucariotas y procariotas, echemos un vistazo a estas diferentes formas de ADN a través de algunos diagramas visuales.

        Procariotas: ADN circular en el citoplasma con modelo de plásmidos

        Los procariotas tienen ADN circular como se muestra en el diagrama. En el caso de las bacterias, tiene un ADN bacteriano circular.

        Observe que el ADN bacteriano es bicatenario pero de forma circular.

        Los procariotas también contienen plásmidos cuales son moléculas circulares de ADN.

        Eucariotas - Modelo de ADN nuclear

        Eucariotas - Modelo de ADN mitocondrial

        Eucariotas - Modelo de ADN de cloroplasto

        Ahora, exploremos cómo el ADN está involucrado en el proceso de síntesis de proteínas donde las proteínas producidas determinan los rasgos (rasgos físicos, fisiológicos y de comportamiento) de los organismos vivos.

        Lo haremos primero centrarse en la síntesis de proteínas en eucariotas que consta de dos separar etapas. es decir, transcripción y traducción. Luego después, analizaremos la síntesis de proteínas en procariotas.

        Objetivo de aprendizaje n. ° 2 :

        Modelar el proceso de síntesis de polipéptidos - Transcripción

        * Error tipográfico en el diagrama: Ribonucleomarea El trifosfato debe leer Ribonucleolado trifosfato. Estos son nucleótidos de ARN.

        Los nucleótidos de ARN son diferentes a los nucleótidos de ADN ya que no contienen una base nitrogenada de timina. En su lugar, tienen una base nitrogenada de uracilo (U). Además, son diferentes en su molécula de azúcar. Más específicamente,

        A Nucleótido de ARN puede tener - C, G, A o U bases nitrogenadas. Cada nucleótido tiene un ribosa azúcar y grupo fosfato.

        A Nucleótido de ADN puede tener - G, C, A o T base de nitrogeno. Cada nucleótido tiene un azúcar desoxirribosa y grupo fosfato

        En eucariotas, la transcripción es la primera etapa del proceso de síntesis de proteínas en dos etapas.

        Transcripción ("Transcribir") es el proceso por el cual la información genética de un gen, situado en una hebra de ADN, se copia en una molécula de ARNm que se sintetiza durante el proceso.

        Paso 1: La ARN polimerasa (enzima) se adhiere al ADN en la región de la secuencia promotora, rompiendo los enlaces de hidrógeno a los que se unen las bases nitrogenadas. Esto da como resultado el desenrollamiento de una sección de la doble hélice del ADN. Este proceso se conoce como iniciación.

        Tenga en cuenta que la ARN polimerasa no desenrolla toda la molécula de ADN, solo una sección que consta de un gen que se requiere para codificar una cadena polipeptídica particular.

        Paso 2: La sección de ADN se desenrolla para permitir que las moléculas de trifosfato de ribonucleósido libres funcionen maridaje de bases complementarias con la hebra molde del ADN. Es decir, Adenine se emparejará con Uracil y Cytosine se emparejará con Guanine.

        Tenga en cuenta que hay NO base de timina en moléculas de trifosfato de ribonucleósido, se reemplazan con uracilo. Esto se debe a que la molécula de ARNm está formada por uracilo, adenina, citosina y guanina, mientras que la cadena de ADN está formada por timina, adenina, citosina y guanina.

        NOTA: Solo se transcribe una hebra (la hebra molde) de ADN.

        Punto divertido sobre las enzimas: La mayoría de las enzimas tienen sus nombres que terminan en "ase". Por ejemplo, polímero de ADNPlaza bursátil norteamericana, Polímero de ARNPlaza bursátil norteamericana y helicPlaza bursátil norteamericana.

        Paso 3: Movimientos de ARN polimerasa río abajo del ADN (de 3 ′ a 5 ′ como se muestra en el diagrama) a medida que se emparejan más bases nitrogenadas en la hebra molde con trifosfato de ribonucleósido. Estos nucleótidos de ARN libres se encuentran en el savia nuclear, este es el mismo lugar donde se encuentran los nucleótidos libres durante la replicación del ADN. Este proceso se conoce como alargamiento o, a veces, también se denomina propagación porque se emparejan más nucleótidos de ARN con las bases nitrogenadas en la hebra molde. A medida que la ARN polimerasa se mueve corriente abajo del ADN, la la enzima se rebobina el ADN detrás de él para reforma la doble hélice.

        Paso 4: La etapa de propagación de la transcripción se detiene cuando la ARN polimerasa llega a un secuencia de terminación. Aquí, la enzima libera la cadena de ribonucleósido trifosfato del complejo, creando una cadena de ARNm que tiene información genética idéntica a la cadena codificante del ADN (la única diferencia es que el uracilo está presente en lugar de timina) ya que se forma a través del emparejamiento de bases complementarias. utilizando la hebra de ADN molde.

        Objetivo de aprendizaje n. ° 3 :

        Modelar el proceso de síntesis de polipéptidos - Traducción

        Traducción es el proceso por el cual La información del ARNm se usa para crear una cadena polipeptídica y especificar su secuencia de aminoácidos.

        Una cadena polipeptídica está formada por una cadena de aminoácidos. Hay proteínas que solo se componen de una cadena polipeptídica pero también hay proteínas que se componen de más de una cadena polipeptídica.

        Paso 1: The mRNA migrates out of the cell nucleus and into the cell’s cytoplasm via the nuclear membrane pore.

        Paso 2: A small ribosomal unit attaches to the mRNA

        Paso 3: Following the small ribosomal unit, the large ribosomal unit attaches to the mRNA

        With the mRNA enclosed by the ribosome, it means that translation occurs within ribosomes. The rough endoplasmic reticulum (organelle) contains many ribosomes on its surface. This was from the Year 11 Preliminary HSC Biology Syllabus.

        Paso 4: There are tRNA molecules found in the cytoplasm that have an anticodon. One anticodon is made up of three RNA nucleotides, each RNA nucleotide has a nitrogenous base – A, U, C or G. Each of these tRNA molecules can bind with a specific type of amino acid that is specific to its anticodon. This binding process requires the assistance of an enzyme (enzyme name not necessary for HSC Biology).

        Paso 5: The mRNA codon specifies the tRNA, carrying an amino acid, with the complementary anticodon to bind with itself. los ribosome reads the mRNA codons so that the tRNA molecules with the correct anticodon bind with the correct mRNA codon.

        Nota: Each codon (a sequence of three RNA nucleotide) on the mRNA strand will specify the tRNA anticodon for successful binding. For example, an mRNA with the codon AUC will specify and only allow an tRNA molecule with the UAG anticodon to bind with it.

        In effect, each mRNA codon specifies a tRNA molecule (based on complementary anticodon) and, thus, specifies the amino acid. Hence, the amino acid is specific to the mRNA codon (as well as specific to tRNA anticodon, of course).

        In the HSC Exam: You will be expected to know that each mRNA codon specifies an amino acid. This is why the translation table shows the mRNA codon that corresponds to an amino acid.

        Paso 6: As the next mRNA codon specifies the another tRNA to bind with it, the prior tRNA molecule will detach from the mRNA and ‘transfer’ its amino acid to the new tRNA molecule that entered the ribosome complex. The amino acids undergo a condensation chemical reaction to bond with each other via a peptide bond. As this elongation process of building the amino acid chain progresses, the ribosome unit moves along the mRNA to continue reading subsequent mRNA codons.

        Paso 7: The elongation process of building the amino acid chain stops when the ribosome complex reads the mRNA stop codon (a sequence of three RNA nucleotides). At this stage, a release factor comes into ribosome and binds with stop codon. This release factor causes the amino acid chain to separate from the tRNA molecule, resulting a polypeptide chain.

        Step 8: The ribosome complex separates into its small and large ribosomal subunits and mRNA separates into its individual nucleotides, i.e. ribonucleoside triphosphate.

        Step 9: The polypeptide chain coils up as the amino acids forms hydrogen bonding with each other. This single polypeptide can be a protein. (In diagram, I added extra amino acids, solely to depict coiling of polypeptide).

        NOTE for Step 9: Whether or not this polypeptide is a protein will depend on the type of protein that the original organism’s gene was expressing at the start of protein-synthesis. However, if the expressed protein has only required one polypeptide chain then it will be called a protein. If the protein to be expressed requires more than one polypeptide, then the polypeptide chain form will interact and bond with other polypeptides which together will fold or coil to form the protein.

        Protein Synthesis in Prokaryotes

        What we have just explored is protein-synthesis in eukaryotes. But how does the process of protein-synthesis differ in prokaryotes? Let’s find out

        In eukaryotes’ protein-synthesis there are regions called introns and exons. Exons are areas responsible gene expression and introns are non-coding regions of DNA that does not specify for an amino acid. Both of these DNA sequences get copied to the mRNA strand.

        Before translation, splicing occurs where introns DNA segments are removed from the mRNA strand.

        Para prokaryotes, they have minimal introns and thus splicing is rarely occurs.

        In prokaryotes, transcription and translation occur simultaneously rather as separate steps because prokaryotes’ DNA are not separated from the cytoplasm via nuclear membrane.

        Lastly, each mRNA in prokaryotes contains genetic information from multiple genes . Comparatively, each mRNA in eukaryotes contain genetic information for only a single gene .

        So, in general, this means one mRNA in a prokaryote can code for more than one polypeptide compared to one mRNA in an eukaryote

        Learning Objective #4 - The importance of mRNA

        Part of the transcription involves the creation of a mRNA molecule that contains nitrogenous bases that are complementary to those nitrogenous bases found in the template strand or identical to nitrogenous base to those bases found in the DNA coding strand (except that uracil is present rather than thymine).

        From this, we can see that mRNA is important in ensuring that the organisms’ genes code for the correct mRNA codons. This allows the correct tRNA molecule with matching anticodons that correct the amino acid that corresponds to the mRNA codon to form the correct amino acid sequence for the polypeptide chain. Thus, the polypeptide chain(s) can fold correctly resulting in a correct protein structure and function.

        I know the word ‘correct’ was used many times there but that was for you to understand how the amino acid attached to the mRNA is SPECIFIC to the mRNA codon!

        So, how can i word this in the exam without being repetitive you say? Well, In the exam, you can write the following: The correct gene will allow the correct mRNA, formed from complementary base pair, to specify the correct tRNA carrying a specific amino acid to bind with the matching mRNA codon. This ensures that the right amino acids sequence of the resulting polypeptide chain and, hence, the correct protein to be created.

        Learning Objective #4 - The importance of tRNA

        los tRNA’s role is important in ensuring that it’s anticodon specifies and binds to the correct amino acid. This will ensure that the resulting polypeptide chain will have the right amino acid sequence that allow the protein-folding process to occur correctly. If not, the protein will not have the correct shape (primary structure)! The shape of the protein is critical in determining its function!

        This can be seen in the example of enzymes, a type of protein.

        Without enzymes, many metabolic processes such as cellular respiration simply will not occur as the reactants will not form chemical bonds with each other to create the products.

        The enzymes involved in catalysing mammals’ metabolic processes are proteins. Enzymes allows reactions to occur with lower energy at faster rates. Enzymes work by binding reactants together at the enzymes’ active site to weaken their chemical bonds and create products.

        The enzyme’s active site is critical in ensuring that the enzyme is able to attach the specific reactants by their specific shape. The enzyme’s active site and the specific reactants’ shape matches specifically! So, if the enzymes’ (protein) shape is not correct due to incorrect amino acid sequence in protein synthesis, the enzymes’ (protein) cannot correctly perform its function in catalysing the required metabolic process such as cellular respiration.

        Without cellular respiration, the cells of the organism will not be able to able ATP (Energy). Without specific energy, the organism no poder perform daily activities such as hunting for food, cell growth, cell repair, cell division, maintain its core temperature, or even walk.

        This means that the organism will die.

        Apart from enzymes being made up of proteins, it is important to note that proteins also specify an organism’s characteristics (structural/physical, physiological and behavioural traits). A structural (or physical) characteristic may be hair colour. The details of how this works is beyond the HSC Biology Syllabus.

        In the final learning objective of this week’s notes, we will explore more examples of proteins, apart from enzymes which we just talked about, in terms of how their structure is related to their functions.

        So, to wrap up, we should now realise that proteins are important. Protein shape is important to their function. Therefore, the right amino acid sequence is important as well as the right mRNA codon sequence and, hence, DNA is important.

        Previously, we have touched on the importance of DNA in terms of how genetic variation (allele combinations) are important in specifying the right characteristics of an organism for tolerating against ambient environment’s selective pressures.

        Now, we have touched on how DNA is important coding for the right protein which specifics for physical traits as well as catalysing necessary metabolic processes. We have come a long way already :)

        Learning Objective #5 - Analyse the importance and function of polypeptide synthesis

        This learning objective would be related to the purpose and importance in creating polypeptide chains and therefore proteins.

        This has already been discussed towards the end of the the previous learning objective. So, scroll up a little to refresh your mind (if you are returning to this set of notes for exam revision).

        However, to add on to what has already been said, here are some more pointers that is specific to this learning objective.

        As already mentioned, gene expression refers to process whereby polypeptides are produced by the coding of genes. Hence, gene expression is part of the polypeptide synthesis and, thus, protein synthesis process. Polypeptide synthesis is a highly regulated process.

        For example, our white blood cells only produce proteins known as antibodies to immobilise and defend against foreign matter such as bacteria when necessary. After a successful defence, our white blood cells will stop producing antibodies. That is, gene expression will stop (we will learn more about regulatory DNA sequences that control gene expression in Module 6).

        While antibodies are only produced when the first and second line of defence has failed to defend against foreign matter such as bacteria.

        Haemoglobin is a protein molecule that is inside our red blood cells are continuously produced in the bone marrow. Haemoglobin is a protein that is made up of four polypeptide chain and helps increase the amount of oxygen that our red blood cells can carry to our cells for cellular respiration.

        Learning Objective #6 - Assess how genes and environment affect phenotypic expression

        The relationship between genes and phenotypic expression

        This has already been discussed. The flow chart below summarises the process of how genes are responsible for an organism’s traits via protein synthesis.

        Gene —> mRNA —> tRNA attached to amino acid —> Polypeptide chain —> Protein —> Codes for a characteristic which can be structural, physiological or behavioural.

        For example, a structural or physical trait can be eye colour.

        In reality, most traits are specified by more than one gene.

        The relationship between environment and phenotypic expression

        So far, we have touched on how gene expression in protein synthesis is responsible for an organism’s phenotype.

        However, what studies have found is that there are in fact many environmental factors that will affect an organism’s gene expression and thus phenotype

        Some examples are outlined below.

        The organism’s diet or availability of food/water: Pea plants that have limited availability of water would be shorter than pea plants that have access to abundant volumes of water, provided their pea plants are genetically identical.

        pH of soil: Hydrangeas exhibit pink and blue colours depending on the pH of the soil. If the soil pH is less than 6, the hydrangeas will be blue. If the pH is greater than 7, they are pink. Hydrangeas colour are dependent on the concentration of aluminium ions in the soil where ion availability is affected by pH.

        Temperature of ambient environment: Himalayan rabbits are found to have different fur colour based on temperature affecting their gene expression in producing fur pigments. Above thirty five degrees celsius, they have white fur (better at reflecting heat). Below thirty degrees celsius, they have black fur (better at absorbing and trapping heat).

        You will learn about mutation in future modules. However, just to touch on it a little bit, mutations can also affect an organism’s phenotype by altering an organism’s DNA sequence. For example, UV radiation will modify the DNA sequence of a gene. If the mutation affects a gene that is a oncogene which controls cell growth, then the mutation may lead to uncontrolled growth of unspecialised cells (cancer cells). These unspecialised cells take the nutrients from surrounding specialised (useful) cells, leading to the death of specialised cells and increasing numbers of unspecialised cells (cancer cells). Such abnormal cell growth may appear as ‘bumps’ on an organism’s phenotype.

        In short, you can think that Genotype + Environmental Factors = Phenotype.

        Learning Objective #7 - Investigate the structure and function of proteins in living things

        We have already briefly touched on the relationship between protein structure and function in living organisms. R

        ecall that in learning objective #4, we used the example of enzymes (example of a type of protein) and their unique active site’s shape (protein structure) in catalysing specific chemical reactions by binding to specific reactants (protein function as catalyst for metabolic processes).

        To add what we have already explored in learning objective #4, for this learning objective, we will explore couple of more examples of how proteins can perform various functions and how their structure help support the protein’s success in performing such activities.

        Keratin is a protein that has the function in providing the structure for an organism. Specifically, keratin provides the flexibility of an organism’s skin (protein’s function). los highly-coiled, rope-like protein structure of keratin allows the protein to stretch by without snapping (i.e. chemical bonds does not break), thus, allows the skin to withstand stretching forces.

        Another example is involves protein that adopt the function as part of an organism’s immune response. In short, when a foreign substance such as a bacteria enters the organism’s blood stream, plasma B cells gets activated leading to the release of proteins called antibodies. These antibodies are produced (via gene expression) have the same shape as the antigen (proteins) on the bacteria. This allowed antibody to bind with the antigen and neutralise the bacteria, preventing the bacteria to produce any toxic chemicals.

        Note that this is an investigation task. So, if you wish you can do further research other types of proteins that exist in living organisms. During your research, you can then document how the protein’s structure is related to their specific function in supporting the survival of the living organism.

        More on protein structure specifically

        In terms of protein structure specifically, there can be four levels of structure for a protein:

        Primary structure, secondary structure, tertiary structure and quaternary structure.

        Primary structure – is related to the amino acid sequence of the polypeptide chain(s). The way amino acids are ordered will determine how chemical bonds can and cannot be formed between amino acids. The primary structure is critical in determining how the secondary, tertiary and quaternary structures (shape) would be like! Remember, protein shape is related to its function.

        Secondary structure – is related to the way that each polypeptide chain will coil up into helixes by forming more hydrogen bonds between carboxyl and amine groups. Secondary structure is critical in providing chemical stability to polypeptide chains.

        Tertiary structure – is related to the way that the now-coiled-up polypeptide chains further coils up to form an irregular three-dimensional structure. This is critical in providing the shape of the eventual protein which is critical for the protein’s function. Up until this point, the main forms of chemical bonds are hydrogen bonding. However, to create this tertiary structure, there are other forms of bonds including ionic bonds. These new bonds increases the protein’s ability to tolerate variations in pH and temperature. However, at the end of the day, the range of temperatures and pH in which proteins can operate efficiently are generally quite narrow.

        Quaternary structure – is related to the way different polypeptides interact with each other via hydrogen bonding, forming a functional protein such as an enzyme that is able to catalyse a chemical reaction. If you zoom into any section of the quaternary structure of the protein using an electron microscope, you will be able to see first see the tertiary structure then secondary structure and eventually the primary structure (amino acid sequence) of the protein.

        Week 3 Homework Questions

        Week 3 Homework Question #1: What is difference between genome, genotype and phenotype? (4 marks)

        Week 3 Homework Question #2: Explain why there are two stages of protein-synthesis in eukaryotes and only one in prokaryotes (3 marks)

        Week 3 Homework Question #3: Describe the process of transcription in protein-synthesis (4 marks)

        Week 3 Homework Question #4: Describe the process of translation in protein-synthesis (4 marks)

        Week 3 Homework Question 5: Explain how environmental factors are contribute towards an organism’s phenotype (4 marks)

        Week 3 Homework Question 6: Distinguish between eukaryotes and prokaryotes in terms of how DNA exists in their cell(s). (4 marks)

        Week 3 Homework Question 7: Explain how genes contribute towards an organism’s phenotype (4 marks)

        Week 3 Homework Question 8: Describe the importance of mRNA (3 marks)

        Week 3 Homework Question 9: Describe the importance of tRNA (3 marks)

        Week 3 Homework Question 10: Explain how the structure of protein is related to its function, provide two examples in your answer (4 marks)

        Week 3 Curveball Questions

        Curveball Question 1: Explain the importance of polypeptide synthesis (8 marks)

        Curveball Question 2: Explain the specific relationship between mRNA, tRNA and amino acids (5 marks)

        Curveball Question 3: Assess whether errors in DNA replication (e.g. an adenine base pairs with a cytosine base instead of thymine), may affect an organism’s phenotype and thus the continuity of species. Include the mechanisms of transcription and translation in your answer (8 marks)

        Curveball Question 4: Describe the importance of mRNA and tRNA for the survival of a living organism and in supporting the continuity of a species’s population (4 marks)

        Curveball Question 5: Describe the four different levels structures of a protein may have (4 marks)

        Verdadero o falso: Errors during interphase I of meiosis may change the phenotype of the organism (parent)?

        Verdadero o falso: Errors during Interphase I of meiosis may change the phenotype of the organism’s offspring?

        Verdadero o falso: Errors during Interphase I of mitosis may change the phenotype of the organism (parent)?


        RNA Types and Structure

        Ribonucleic acid (RNA), like deoxyribonucleic acid (DNA), is a polymer of nucleotides that is essential to cellular protein synthesis. Unlike DNA, RNA is a single-stranded structure containing the sugar moiety ribose (instead of deoxyribose) and the base uracil (instead of thymine). While DNA stores the genetic information, RNA generally carries out the instructions encoded in the DNA but RNA also executes diverse non-coding functions. There are 3 major types of RNA that perform different but collaborative roles in protein synthesis: messenger RNA (mRNA), transfer RNA (tRNA), and ribosomal RNA (rRNA). During transcription, RNA is synthesized from DNA through a series of steps catalyzed by the enzyme RNA polymerase. The mRNA formed will serve as an amino acid template for protein synthesis. Translation proceeds with the tRNA transporting the corresponding amino acid based on the deciphered nucleotide sequence (codon) in the mRNA. The ribosomes, which are composed of rRNA, then facilitate the assembly of amino acids into a polypeptide. These components work together to convert the mRNA template obtained from DNA into the desired protein.


        Transcripción

        During transcription, a section of the genetic code is transcribed into a single strand of RNA. Such sections are termed coding regions. This happens under the action of the enzyme RNA polymerase.

        The coding DNA strand serves as a matrix for the construction of an RNA strand. The synthesized mRNA encodes a protein in a process of translation.

        Prokaryotes have no nucleus and exhibit transcription in the cytoplasm. While in the eukaryotes, the nuclear genome is transcribed in the karyoplasm of the cell nucleus.

        A simplified flow of messenger RNA (mRNA) formation. Image Source: Dovelike, Wikimedia Commons CC-BY-SA 3.0

        In prokaryotes, ribosomes can already attach to the not yet completely synthesized mRNA sequence. And then begin translation. Hence, the synthesis of proteins can start at the same time as transcription, which enables special forms of gene regulation.

        In eukaryotes, the primary RNA transcript is at first subjected to various processes in the cell nucleus. Only then it is exported from the nucleus as mRNA into the cytoplasm where the ribosomes are located.

        Prokaryotes possess only one type of RNA polymerase for the synthesis of RNA. In contrast, eukaryotes possess different types of RNA polymerases. And primarily the RNA polymerase II catalyzes the synthesis of pre-mRNA.

        A major difference between prokaryotic and eukaryotic messenger RNA is that prokaryotic mRNA is usually polycistronic, while eukaryotic messenger RNA is usually monocistronic. This enables prokaryotes to have the information of several genes on only one single mRNA transcript. So synthesis of the encoded proteins and mRNA synthesis occurs simultaneously. One such jointly transcribed region of functionally related genes on the DNA is called an operon.

        Eukaryotic pre-messenger RNA (pre-mRNA) processing

        In eukaryotic cells, a mature messenger RNA is produced by processing its precursor. The precursor is termed as the hnRNA (heterogeneous nuclear RNA) or pre-mRNA (precursor messenger RNA, pre-mRNA).

        These steps take place in the cell nucleus. Then the mRNA enters the cytoplasm through nuclear pores. And eventually, protein biosynthesis takes place via ribosomes.

        • Capping: The 5′ end of the RNA molecule gets a 5′ cap structure. This cap consists of a modified form of guanosine, 7-methylguanosine (m7G). The cap protects the RNA from degradation by nucleases and allows the cap-binding complex. This is important for nuclear export, among other things. After transport into the cytosol, the cap aids in the recognition of the mRNA. It does so with the help of a small ribosomal subunit. This helps in initiating translation.
        • Polyadenylation: The RNA undergoes polyadenylation at the 3′ end. During this process, a poly-A tail consisting of 30 to 200 adenine nucleotides is attached. This also protects the messenger RNA from enzymatic degradation. In addition, it facilitates both nuclear export and the translation of the mRNA.
        • Splicing: Splicing removes certain RNA segments from the original transcript known as introns. Introns usually do not contribute towards the coding information. The remaining segments are joined together as exons. This process takes place in the spliceosome.

        The spliceosome is a complex of the hnRNA and the so-called snRNPs (small nuclear ribonucleoproteins). Spliceosome consists of the snRNAs U1, U2, U4, U5, and U6 and about 50 proteins. By alternative splicing, different mRNAs can thus be produced from the same hnRNA. These results when translated can also lead to different proteins.

        Spliceosome complex that helps produce messenger RNA. Image source: Agathman, Wikimedia Commons, CC-BY-SA 3.0

        This is also where various regulatory processes of the cell intervene. Antisense RNA and RNA interference can be used to degrade mRNA. Thus this prevents translation.

        Furthermore, nucleotides in a messenger RNA are changed sometimes by the RNA editing process. An example is the mRNA of apolipoprotein B. For example, in some tissues editing in mRNA of apolipoprotein B creates a second stop codon upstream. This codes for a shorter protein with a different function.

        Untranslated regions on mRNA are also responsible for regulating transcription as well as translation.


        Examiners report

        Many candidates gained full marks for their diagrams of joined DNA nucleotides. As mentioned earlier, the problem for some candidates was their misinterpretation of &ldquoa single strand of DNA.&rdquo Though appropriate shapes were given, the bonding was improper.

        In their outlines of gene transfer, candidates (as a group) eventually included each of the ten marking points. A number of candidates thoroughly understood the topic, while others wrote about meiosis and crossing over! The nature of the topic allowed candidates to express their ideas in a logical sequence.

        The process of translation has been examined frequently on past papers. Though the topic involves many different molecular structures and events, some candidates seemed to correctly grasp much of the detail and overall result. Some excellent answers appeared. However, as in previous years, there were candidates who confused translation with transcription (perhaps a reading error after glancing at the question?) and those who mixed accurate with inaccurate information.


        Ver el vídeo: Transcripción del ADN. (Diciembre 2022).